Investigadores de la Universidad Miguel Hernández (UMH) de Elche han coordinado un estudio que revela el funcionamiento antiviral de unas proteínas hasta ahora desconocido. Los resultados obtenidos son de especial relevancia para el sector de la acuicultura. El trabajo, publicado en la revista Scientific Reports, indica que las proteínas C-reactivas del pez cebra, frenan la infección del virus llamado “rabdovirus de la viremia primaveral de la carpa”.

Los investigadores Melissa Belló Pérez y Alberto Falcó, responsables del estudio publicado en Scientific Reports. Fuente: UMH

Los resultados del estudio permitirían diseñar fármacos antivirales eficientes para el tratamiento de estas infecciones en peces, una posible aplicación industrial para el sector acuicultor. A su vez, se abre una interesante incógnita sobre si estos mecanismos ocurren también en vertebrados más evolucionados, lo que permitiría extrapolar estas estrategias terapéuticas a otras especies animales.

Según los investigadores de la UMH responsables del estudio, Melissa Belló y Alberto Falcó, hasta hace poco se desconocía la capacidad antiviral de las proteínas C-reactivas (CRPs por sus siglas en inglés). El nuevo estudio, realizado en el Instituto de Investigación, Desarrollo e Innovación en Biotecnología Sanitaria de Elche (IDiBE), demuestra que las distintas formas de la proteína CRP del pez cebra impiden ciertos procesos celulares e interrumpen la entrada del rabdovirus.

La autofagia es el proceso por el que las células se deshacen de su “basura”, explican los investigadores, una vía que algunos virus utilizan para traspasar la membrana e infectar a la célula. Al interaccionar con el colesterol de la membrana celular, las proteínas CRP reducen el pH o acidez de las partes de la célula que se encargan de su digestión, los lisosomas. Esto interrumpe la autofagia y bloquea la ruta de entrada y salida de sustancias de la célula para impedir el paso a estos virus.

El equipo de la UMH apunta que, en los mamíferos, las proteínas C-reactivas se producen en el hígado ante infecciones virales y, principalmente, bacterianas. Por este motivo, esta proteína se utiliza para detectar procesos inflamatorios en respuesta a infecciones. Las CRPs pueden reconocer patógenos, activar el sistema inmunitario y también unirse a sus células. Algunos estudios plantean que las proteínas CRP podrían ser “anticuerpos ancestrales”, ya que se pueden encontrar en especies inferiores en la escala evolutiva, incluso en invertebrados.

Anteriores hallazgos sobre la función antiviral de estas moléculas motivaron al investigador del IDiBE Alberto Falcó (también colaborador docente en el Departamento de Farmacología, Pediatría y Química Orgánica) a indagar en el funcionamiento de las CRPs, para lo que utiliza el pez cebra como modelo animal. Además de Belló y Falcó, en el estudio han participado los investigadores Luis Pérez, también del IDiBE; Patricia Pereiro y Beatriz Novoa del Instituto de Investigaciones Marinas CSIC; y Julio Coll del Instituto Nacional de Investigaciones y Tecnologías Agrarias y Alimentarias.

Este trabajo ha sido financiado por fondos FEDER / Ministerio de Ciencia, Innovación y Universidades – Agencia Estatal de Investigación (ref. RTI2018-101969-J-I00); Ministerio de Ciencia e Innovación (ref. AGL2014-51773-C3-1-R); Xunta de Galicia (GAIN) (ref. IN607B 2016/12) y Generalitat Valenciana y Fondo Social Europeo (FSE) 2014-2020 (ref. ACIF/2016/207).

Enlace al artículo: https://www.nature.com/articles/s41598-020-57501-0